简介

乙醛脱氢酶（acetaldehyde dehydrogenase，缩写ALDH）(EC1.2.1.10)(CAS [9028-91-5])，醛脱氢酶的一种，负责催化乙醛氧化为乙酸的反应。

CH3CHO + NAD +CoA→乙酰CoA+NADH+ H已知人类的乙醛脱氢酶由三个基因所编码：ALDH1A1、ALDH2及最近发现的ALDH1B1（亦称ALDH5）。

乙醛可与体内一些蛋白质、磷脂、核酸等呈共价键结合。乙醛在肝和其它器官内的氧化由ALDH催化。ALDH为多肽四聚体,根据四元结构和其它生化特征,虽至少有7种不同基因编码ALDH(ALDH1、ALDH2、ALDH7),但根据底物特异性和亚单位组成,只有ALDH1和ALDH2才被认为是“真”ALDH,为人体肝内的两种主要同工酶,它们的基因分别位于9号和12号染色体。ALDH2位于线粒体内,而ALDH、ALDH3、ALDH4位于胞液内。ADH和ALDH2为纯四聚体,由分子量为54000的亚单位组成。人类红细胞含有一种ALDH,和肝细胞液内的ALDH相同。

结构

半胱氨酸-302为亲核剂，是酶活性中心所在。胞质溶胶与线粒体两种同工酶中的Cys残基均可与标记的碘乙酰胺起反应，烷化后的酶活性受到影响。并且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人类与马的乙醛脱氢酶中都是保守的，说明Cys-302对催化活性有重要作用。

对肝乙醛脱氢酶的定点突变显示谷氨酸-268也是催化活性所需残基。有突变的酶的活性无法通过另加入一般碱类而恢复，表明此残基可能用于反应初活化半胱氨酸-302，而非仅参与脱酰或氢负转移步骤。

细菌中的酰化乙醛脱氢酶，与依赖金属的4-羟基-2-酮戊酸 醛缩酶形成双功能的二聚体。此复合体负责细菌中有毒芳香化合物的代谢。两单元的结合在活性中心间产生一个疏水的通道，中间体在一边完成反应便被运送至另一端，提高了催化效率并避免了副反应的发生。